We are happy to share that Hilla Davidov, a past participant of the M.A. in Olympic Studies, has successfully completed her PhD at the German Sport University. Her dissertation, "The Bridge Between Promoting OVEP Ideals and Its Impact on Youth Life Skills," highlights the meaningful link between Olympic values and youth development. We congratulate Hilla on her accomplishment.

We are happy to share that Pascal Mamudou Camara has successfully completed his PhD at the German Sport University with his dissertation, titled „In the making of (a united?) Africa: The role of the African Games in the formation of an African identity, 1965 – 1995.“ The Olympic Studies Centre at the German Sport University congratulates Pascal Mamudou Camara on his accomplishment.

We are happy to share that Tim Sperber has successfully completed his PhD at the German Sport University. His dissertation, titled „Climate Change and the Olympic Movement: Exploring, Explaining and Comparing the Bi-Directional Relationship of Climate Change within the Organized Sport Structures in Aotearoa New Zealand, Brazil, Germany, and South Africa“ analyzes impacts on sports infrastructure, sustainability practices, and local community engagement. The Olympic Studies Centre at the German Sport University congratulates Tim on his accomplishment.

Dissertation veröffentlichen Gemäß der Promotionsordnung der DSHS werden Dissertationen in elektronischer Form eingereicht. Nähere Informationen dazu finden sich in § 14 der Promotionsordnung . Dissertationen müssen im Forschungsinformationssystem (FIS) der Universität hinterlegt werden. Vor der Veröffentlichung empfehlen wir Ihnen, die formalen Informationen Ihrer Dissertation sowie ggf. Ihrer Verlagspublikation prüfen zu lassen. Verlagspublikationen, die nicht alle erforderlichen formalen Angaben gemäß §14 der Promotionsordnung enthalten, können nicht als Veröffentlichung der Dissertation anerkannt werden! Für weitere Informationen zu den Veröffentlichungsformen sowie zur Prüfung der formalen Informationen berät Sie Christina Meyer in der ZBSport. Welche formalen Informationen muss meine Dissertation beinhalten? Angabe des/der Vorsitzenden des Promotionsausschusses Angabe der beiden Gutachter*innen Tag der Disputation Erklärung zu den „Leitlinien guter wissenschaftlicher Praxis“ Erklärung über das selbständige Verfassen der Dissertation Kurzzusammenfassung (Abstract) der Dissertation in deutscher und englischer Sprache Die Veröffentlichung muss auf dem Titelblatt als von der Spoho angenommene Dissertation gekennzeichnet sein. Was muss ich im Forschungsinformationssystem (FIS) eintragen? Wenn Sie Zugriff auf FIS haben, also als Promovierende/-r an der Spoho immatrikuliert sind, erstellen Sie bitte einen neuen Eintrag (Dissertationsschrift). Je nach Form Ihrer Veröffentlichung tragen Sie die entsprechenden Informationen ein. den Volltext und beide Abstracts Ihrer Arbeit (bei einer Online-Veröffentlichung bei der DSHS), den Manteltext und beide Abstracts Ihrer Arbeit (bei einer kumulativen Arbeit) oder nur beide Abstracts Ihrer Arbeit (bei einer Verlagsveröffentlichung). Bitte achten Sie darauf, die Dissertation ohne Unterschrift im FIS hochzuladen. Die unterschriebene Eigenständigkeitserklärung ist stattdessen zusammen mit dem Titelblatt an die ZBSport zu übermitteln. Was ist, wenn ich keinen Zugriff auf das FIS habe? Der Eintrag Ihrer Veröffentlichung sowie das Hochladen Ihrer Datei im FIS erfolgt durch die ZBSport. Dazu schicken Sie, je nach Form Ihrer Veröffentlichung, Ihre Volltext-Dissertation oder den Manteltext an die zuständige Ansprechperson. Wer stellt den Revisionsschein aus und was muss ich damit tun? Den Revisionsschein erhalten Sie von Ihrem Betreuer bzw. Ihrer Betreuerin. Schicken Sie diesen anschließend an die zuständige Ansprechperson in der ZBSport und setzen Sie dabei Ihren Betreuer / Ihre Betreuerin in cc. Die Vorlage für den Revisionsschein ist auch im Intranet abrufbar: https://intranet.dshs-koeln.de/arbeiten-an-der-spoho/forschungsangelegenheiten/betreuung-von-promotionsstudierenden Wie reiche ich die geforderten Dateien ein? Die Dateien (Titelblatt + unterschriebene Eigenständigkeitserklärung, Revisionsschein und ggf. die Volltextdatei / den Manteltext) können per E-Mail an die zuständige Ansprechperson geschickt werden. Fragen zur Veröffentlichung Christina Meyer person_outline Zum Profil phone +49 221 4982-2170 mail c.meyer(at)dshs-koeln.de

Dominik Bentler Ausbildung Psychologe M.Sc. Sportpsychologischer Experte (asp) Mein Kontakt zum (Leistungs-)Sport Nachdem ich mich während meiner Kindheit insbesondere auf das Fußballspielen konzentriert habe, betreibe ich selbst mittlerweile hauptsächlich Ausdauersport. Je nach Jahreszeit wechselt sich mein sportlicher Alltag durch Trainingseinheiten im Wasser, auf dem Rad und mit Laufschuhen an den Füßen ab. Im Rahmen der sportpsychologischen Betreuung im (Leistungs-) Sport gefällt mir die Abwechslung zwischen ganz konkreten Anliegen in der Betreuung einzelner Athlet:innen sowie der komplexen Unterstützung von ganzen Mannschaften immer mit dem Bezug zum Erreichen der persönlichen Leistungsziele. Meine allg. Erfahrungen mit talentierten Athlet:innen bei mentaltalent Um die Potentiale talentierter Athlet:innen ausschöpfen zu können, gehört neben der trainingswissenschaftlichen auch die psychologische Unterstützung. Oftmals besteht eine abstrakte Vorstellung psychologischer Bedarfe der Athlet:innen. Die gezielte Unterstützung und Betreuung durch sportpsychologische Methoden bewerte ich für Athlet:innen als äußerst gewinnbringend für die Talententwicklung. Meine Motivation, mit talentierten Nachwuchsathlet:innen zu arbeiten In meiner Arbeit im Nachwuchsbereich habe ich hohe Schwankungen im sportpsychologischen Wissen der Athlet:innen wahrgenommen. Insbesondere im Jugendbereich liegt mir eine Aufklärung über sportpsychologische Methoden am Herzen. Athlet:innen sollen selbst entscheiden können, ob und welche sportpsychologische Betreuung einen Mehrwert für die persönliche Leistungsentfaltung darstellt.

_ Elsevier Publishing Company 103 Amsterdam Printed in The Netherlands Notes CHROM. 4069 N-Methy!-N-trimethylsilyl-trifluoracetamid, ein neues Silylierungsmittel aus der Reihe der silylierten Amide Weite Verbreitung haben N-Trimethylsilyl-acetamide zur Herstellung von O-, N- und S-Trimethylsilylderivaten gefunden. Vor allem fiir gaschromatographische Untersuchungen wurden Bis-trimethylsilylacetamid! (BSA) und N-Methyl-N-tri- methylsilylacetamid? (MSA) vorgeschlagen. Die Analyse von biologischem Material ist ein haufig vorkommender Anwendungsbereich, denn die hier interessierenden Verbindungen enthalten meist eine oder mehrere silylierbare Funktionen. Da in vielen Fallen nur sehr wenig Material zur Verfiigung steht, treten die von der gas- chromatographischen Spurenanalyse her bekannten Probleme auf. So wird die quali- tative und quantitative Bestimmung von fliichtigen Bestandteilen der Probe, die in . der Nahe des Silylierungsmittels eluiert werden, durch das ausgepragte “tailing’’ dieser Reagenzien erschwert. Das kiirzlich beschriebene Bis-trimethylsilyl-trifluoracetamid® (BSTFA) weist, verglichen mit BSA, eine gréssere Fliichtigkeit auf. Noch erheblich ktirzere Reten- tionszeiten stellten wir bei N-Methyl-N-trimethylsilyl-trifluoracetamid (MSTFA) fest, dessen Siedepunkt (132°) nur noch wenig tiber dem von Hexamethyldisilazan (Sdp = 126°) liegt. Die relativen Retentionszeiten der vier Silylamide, bezogen auf n-Buttersdure-trimethylsilylester (C,-TMS), sind fiir einige fliissige Phasen in der Tabelle I zusammengestellt. Das durch Entsilylierung entstehende N-Methyl-tri- fluoracetamid (MTFA) erscheint als symmetrischer Peak noch vor MSTFA und be- einflusst aus diesem Grunde nicht das gaschromatographische Ergebnis. TABELLE I RELATIVE RETENTIONSZEITEN DER SLLYLAMIDE 3.8% 10% 5% SE-30 SE-52 Apiezon L MSTFA 0.45 0.53 0.45 BSTFA 1.00 0.83 0.67 MSA 1.45 1.57 0.89 BSA 1.89 1.64 1.21 MTFA. 0.23 0.47 0.33 C,-TMS 1.0 1.0 1.0 Das Silylierungspotential von MSTFA liegt in der gleichen Gréssenordnung wie die Potentiale von BSTFA, MSA und BSA‘. Infolgedessen kénnen dieselben funk- 104 NOTES tionellen Gruppen mit diesem Reagenz umgesetzt werden. Zur Derivatbildung geniigt kurzzeitiges Erwarmen, eventuell unter Zusatz von katalytischen Mengen an Tri- methylchlorsilan. Auf die Verwendung von Lésungsmitteln kann ahnlich wie beim MSA verzichtet werden, da selbst so polare Verbindungen wie die Hydrochloride von Aminosduren beim Erwarmen in Lésung gehen. Darstellung von N-Methyl-N: -trimethylsilyl-trifluoracetamid Die folgenden Operationen werden unter Feuchtigkeitsausschluss durchgefihrt. 127.1 g (I Mol) MTFA5-werden, in einer Mischung von I Labs. Benzol und 145 ml (1.05 Mol) Tridthylamin gelést, bei Raumtemperatur und unter starkem Rihren mit 135 ml (1.05 Mol) Trimethylchlorsilan versetzt. Nach 30 min saugt man vom gebildeten Tridthylaminhydrochlorid ab, wascht den Niederschlag mit 300 ml abs. _ Benzol aus und fraktioniert die vereinigten Filtrate iiber eine 40 cm lange Vigreux- | Kolonne. Bei 78-79°/130 Torr geht MSTFA iiber (90-95%). Das Produkt kann bis ca. 1% MTFA sowie etwa 1% an anderen Komponenten enthalten. Durch erneute Destillation tiber eine Mikrodrehbandkolonne oder durch praparative Gaschroma- tographie lassen sich dem jeweiligen Verwendungszweck angepasste Reinheitsgrade erzielen. Institut fir Biochemie, MANFRED DONIKE Universitat Kéln An der Bottmiihle 2, 5000 Kéln (B.R.D.) 1 J. F. Kresge, H. FInKBEINER uND D. M. Wuite, J. Am. Chem. Soc., 88 (1966) 3399. 2 L. BirKorER UND M. Dontxz, J. Chromatog., 26 (1967) 270. 3 D.L. STatuine, C. W. GEHRKE UND R. W. ZuUMWALT, Biochem. Biophys. Res. Commun., 31 (1968) 616. 4 M. DoniKeE, unpublizierte Versuche. 5 E. R. Bisse: unp M. Fincer, J. Org. Chem., 24 (1959) 1256. \ Eingegangen am 14. Marz 1969 J. Chromatog., 42 (1969) 103-104

_ Elsevier Publishing Company 103 Amsterdam Printed in The Netherlands Notes CHROM. 4069 N-Methy!-N-trimethylsilyl-trifluoracetamid, ein neues Silylierungsmittel aus der Reihe der silylierten Amide Weite Verbreitung haben N-Trimethylsilyl-acetamide zur Herstellung von O-, N- und S-Trimethylsilylderivaten gefunden. Vor allem fiir gaschromatographische Untersuchungen wurden Bis-trimethylsilylacetamid! (BSA) und N-Methyl-N-tri- methylsilylacetamid? (MSA) vorgeschlagen. Die Analyse von biologischem Material ist ein haufig vorkommender Anwendungsbereich, denn die hier interessierenden Verbindungen enthalten meist eine oder mehrere silylierbare Funktionen. Da in vielen Fallen nur sehr wenig Material zur Verfiigung steht, treten die von der gas- chromatographischen Spurenanalyse her bekannten Probleme auf. So wird die quali- tative und quantitative Bestimmung von fliichtigen Bestandteilen der Probe, die in . der Nahe des Silylierungsmittels eluiert werden, durch das ausgepragte “tailing’’ dieser Reagenzien erschwert. Das kiirzlich beschriebene Bis-trimethylsilyl-trifluoracetamid® (BSTFA) weist, verglichen mit BSA, eine gréssere Fliichtigkeit auf. Noch erheblich ktirzere Reten- tionszeiten stellten wir bei N-Methyl-N-trimethylsilyl-trifluoracetamid (MSTFA) fest, dessen Siedepunkt (132°) nur noch wenig tiber dem von Hexamethyldisilazan (Sdp = 126°) liegt. Die relativen Retentionszeiten der vier Silylamide, bezogen auf n-Buttersdure-trimethylsilylester (C,-TMS), sind fiir einige fliissige Phasen in der Tabelle I zusammengestellt. Das durch Entsilylierung entstehende N-Methyl-tri- fluoracetamid (MTFA) erscheint als symmetrischer Peak noch vor MSTFA und be- einflusst aus diesem Grunde nicht das gaschromatographische Ergebnis. TABELLE I RELATIVE RETENTIONSZEITEN DER SLLYLAMIDE 3.8% 10% 5% SE-30 SE-52 Apiezon L MSTFA 0.45 0.53 0.45 BSTFA 1.00 0.83 0.67 MSA 1.45 1.57 0.89 BSA 1.89 1.64 1.21 MTFA. 0.23 0.47 0.33 C,-TMS 1.0 1.0 1.0 Das Silylierungspotential von MSTFA liegt in der gleichen Gréssenordnung wie die Potentiale von BSTFA, MSA und BSA‘. Infolgedessen kénnen dieselben funk- 104 NOTES tionellen Gruppen mit diesem Reagenz umgesetzt werden. Zur Derivatbildung geniigt kurzzeitiges Erwarmen, eventuell unter Zusatz von katalytischen Mengen an Tri- methylchlorsilan. Auf die Verwendung von Lésungsmitteln kann ahnlich wie beim MSA verzichtet werden, da selbst so polare Verbindungen wie die Hydrochloride von Aminosduren beim Erwarmen in Lésung gehen. Darstellung von N-Methyl-N: -trimethylsilyl-trifluoracetamid Die folgenden Operationen werden unter Feuchtigkeitsausschluss durchgefihrt. 127.1 g (I Mol) MTFA5-werden, in einer Mischung von I Labs. Benzol und 145 ml (1.05 Mol) Tridthylamin gelést, bei Raumtemperatur und unter starkem Rihren mit 135 ml (1.05 Mol) Trimethylchlorsilan versetzt. Nach 30 min saugt man vom gebildeten Tridthylaminhydrochlorid ab, wascht den Niederschlag mit 300 ml abs. _ Benzol aus und fraktioniert die vereinigten Filtrate iiber eine 40 cm lange Vigreux- | Kolonne. Bei 78-79°/130 Torr geht MSTFA iiber (90-95%). Das Produkt kann bis ca. 1% MTFA sowie etwa 1% an anderen Komponenten enthalten. Durch erneute Destillation tiber eine Mikrodrehbandkolonne oder durch praparative Gaschroma- tographie lassen sich dem jeweiligen Verwendungszweck angepasste Reinheitsgrade erzielen. Institut fir Biochemie, MANFRED DONIKE Universitat Kéln An der Bottmiihle 2, 5000 Kéln (B.R.D.) 1 J. F. Kresge, H. FInKBEINER uND D. M. Wuite, J. Am. Chem. Soc., 88 (1966) 3399. 2 L. BirKorER UND M. Dontxz, J. Chromatog., 26 (1967) 270. 3 D.L. STatuine, C. W. GEHRKE UND R. W. ZuUMWALT, Biochem. Biophys. Res. Commun., 31 (1968) 616. 4 M. DoniKeE, unpublizierte Versuche. 5 E. R. Bisse: unp M. Fincer, J. Org. Chem., 24 (1959) 1256. \ Eingegangen am 14. Marz 1969 J. Chromatog., 42 (1969) 103-104

Dopinglexikon Was ist Doping? Formen des Dopings - Verbotene Wirkstoffgruppen und Methoden Dopingkontrolle Nebenwirkungen von Dopingmitteln

Doping control -Bioanalytical methods Review New publication 7th Feb 2025 Thomas A, Walpurgis K, Naumann N, Piper T, Thevis M. Bioanalytical methods in doping controls: a review. Bioanalysis. 2025 Feb 7:1-12. doi: 10.1080/17576180.2025.2460951. Epub ahead of print. PMID: 39916648. see publication Abstract The analytical and technological approaches employed in doping analysis are constantly reviewed and updated to allow for keeping pace with progresses in pharmaceutical and medicinal research and the therein inherent options of misuse as performance enhancing drugs or methods. Enormous changes, improvements, and developments have been achieved in recent years, particularly, but not exclusively, in the bioanalytical sector. Several of these new strategies are examined systematically in this review using examples from the World Anti-Doping Agency (WADA) list of banned substances and methods. The review includes, among others, the application of sophisticated new in-vitro models mimicking multi compartment models, investigation into new long-term metabolites for anabolic agents, the impact of a distinct gene mutation on the analysis of erythropoietin, studies on the development of new therapeutic protein-based drugs with myostatin inhibiting properties, methods applying the new molecular biological section used to uncover gene doping, and finally new approaches uncovering the prohibited use of autologous blood transfusion. All of these challenges and investigations support the ongoing progress in modern doping controls in the future and will help to fill the gap between the advance of cheating athletes and sport drug testing.